ГОСТ РИСО 18153—2006
Приложение А
(справочное)
Перечень первичных референтных методик выполнения измерений
Международной федерации клинической химии и лабораторной медицины
Ниже приведен перечень первичныхреферентных методик выполнения измерений Международной федера
ции клинической химии и лабораторной медицины:
1 Bergmeyer HU. Herder М. Rej R. Approved recommendation (1985) on IFCC methods for the measurement of
catalytic concentration of enzymes. Part 2. IFCC method for aspartate aminotransferase <L-aspartate:2-oxoglutarate
aminotransferase, EC 2.6.1.1). (Одобренные рекомендации (1985 г.) no методам Международной федерации клини
ческой химии и лабораторной медицины (МФКХЛМ) для измерения каталитической концентрации ферментов.
Часть 2. Метод МФКХЛМ для аспартатаминотрансферазы (1--аспартат:2-оксоглутаратаминотрансфераза. ЕС
2.6.1.1)(. J Clin Chem Clin Biochem 1986; 24:497—510
2 Bergmeyer HU. Herder M. Re) R. Approved recommendation (1985) on IFCC methods for the measurement of
catalytic concentration of enzymes. Part 3. IFCC method for alanine aminotransferase (L-alanme:2-oxoglutarate
aminotransferase. EC 2.6.1.2). (Одобренные рекомендации (1985 г.) no методам Международной федерации клини
ческой химии и лабораторной медицины (МФКХЛМ) для измерения каталитической концентрации ферментов.
Часть 3. МетодМФКХЛМдля аланинаминотрансферазы 0--аланин:2-оксоглутаратаминотрансфераза,
ЕС 2.6.1.2)).J Clin Chem Clin Biochem 1986; 24:481—95
3 Shaw LM, Stramme JH. London JL. Theodorsen L. IFCC methods forthe measurementofcatalytic concentration of
enzymes. Part 4. IFCC method for y-glutamyltransferase ((r-glutamyl)-peptide: ammo acid y-glutamyltransferase, ЕС
2.3.2.2). (Методы Международной федерации клинической химии и лабораторной медицины (МФКХЛМ) для
измерения каталитической концентрации ферментов. Часть4. Метод МФКХЛМ дпяу-глутамилтрансферазы |(у-глу-
тамил)-пептид аминоацид у-глутамилтрансфераза. ЕС 2.3.2.2)). J Clin Chem Clin Biochem 1983; 21:633—46
4 Tletz NW. Rinker AD. Shaw LM. IFCC methods for the measurement of catalytic concentration of enzymes. Part 5.
IFCC method (proposed) for alkaline phosphatase (orthophosphonc-monoester phosphohydrolase. alkaline optimum.
EC 3.1.3.1). (Методы Международной федерации клинической химии и лабораторной медицины (МФКХЛМ) для
измерения каталитической концентрации ферментов. Часть5. Метод МФКХЛМ (предлагаемый)для щелочной
фос фатазы (ортофосфорная-моноэфир фосфогидролаза. щелочной оптимум. ЕС 3.1.3.1). Clin Chim Acta
1983; 135:339F-67F. J Clin Chem Clin Biochem 1983; 21:731—48
5 Herder M. Elser RC. Gerhardt W. Malhieu M. Sampson EJ. Approved recommendation on IFCC methods for the
measurement of catalytic concentration of enzymes. Part 7. IFCC method for creatine kinase <ATP:creatlne N-
phosphotransferase. EC 2.7.3.2). [Одобренные рекомендации no методам Международной федерации клиничес кой
химии и лабораторной медицины (МФКХЛМ)для измерения каталитической концентрации ферментов. Часть 7. Метод
МФКХЛМ для креатинкиназы (АТФ креатин-М-фосфотрансфераза). J Clin Chem Clin Biochem 1991; 29.485—56.
JlFCC 1989; 1(3):130— 9; JIFCC 1990; 2(1): 26—35; JIFCC 1990;2(2): 80—3
6 Bais R. Philcox M. Approved recommendation on IFCC methods for the measurement of catalytic concentration of
enzymes. Pari 8. IFCC method for lactate dehydrogenase (L-lactate: NAD* oxidoreductase. EC 1.1.1.27). (Одобренные
рекомендации no методам Международной федерации клинической химии и лабораторной медицины (МФКХЛМ)
для измерения каталитической концентрации ферментов. Часть 8. Метод МФКХЛМ для лактатдегидрогеназы ^-
лактат:НАД‘ оксидоредуктаза. ЕС 1.1.1.27). Eur J Clin Chem Clin Biochem 1994; 32:639—55
7 Lorentz K. Approved recommendation on IFCC methods for the measurement of catalytic concentration of
enzymes. Pari9. IFCC method foru-amylase (1.4-u-D-glucan 4-glucanohydrotase. EC 3.2.1.1). (Одобренные рекоменда
ции no методам Международной федерации клинической химии илабораторной медицины (МФКХЛМ)для измере ния
каталитической концентрации ферментов. Часть 9 Метод МФКХЛМ для а-амилазы (1.4-ц-0-глюкан 4-
глюканогидролаза. ЕС 3.2.1.1). Clin Chem Lab Med 1998; 36:185—203
8